ヘモグロビンとミオグロビン

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内容：ヘモグロビンとミオグロビンの違い
比較表
ヘモグロビンとは何ですか？
ミオグロビンとは何ですか？
主な違い
結論

ヘモグロビンとミオグロビンの主な違いは、ヘモグロビンは赤血球に見られ、ミオグロビンは筋肉に見られ、単量体構造になっているのに対して、四量体構造になっていることです。

ヘモグロビンとミオグロビンはどちらも酸素運搬能力を持つタンパク質です。両方のタンパク質の基本的な機能は同じなので、それらには多くの違いがあります。ヘモグロビンは赤血球に存在します。ミオグロビンは、主に筋肉細胞に含まれています。

ヘモグロビンはヘムとグロビン鎖で構成されています。ヘムはさらに鉄とプロトポルフィリンで構成されています。ヘモグロビンの構造は四量体です。そのポリペプチド鎖のうちの2つは、アルファ鎖と2つのベータ鎖です。ミオグロビンの構造は単量体ですが。単一のポリペプチド鎖が含まれています。ミオグロビンは、ヘムと4つのピロールリングで構成され、メチンブリッジで結合されています。

ヘモグロビンはHbとしても記述されますが、ミオグロビンはMbとして記述されます。ヘモグロビンの重要な役割は、血液が体内を循環するときに酸素を全身の細胞に移動させることです。ミオグロビンは筋肉のみに酸素を送ります。ミオグロビンは酸素をヘモグロビンから筋肉細胞のミトコンドリアに運び、この酸素は呼吸の過程でエネルギー生産に使用されます。ヘモグロビンは酸素よりも一酸化炭素に対する親和性が高く、ミオグロビンはCOに対する親和性がありません。ヘモグロビンはCO2、NO、水素イオンとも結合できます。

ヘモグロビンの機能は次のように説明できます。鉄の存在により血液に赤い色を与えます。酸素とCO2の運搬体です。生理的に活性な異化代謝産物の役割を果たしました。血液のpHを維持します。また、RBCの代謝にも関与しています。ミオグロビンの機能は次のように説明できます。酸素を貯蔵する能力があり、筋肉をより効果的に機能させます。また、嫌気性の状況や飢starで体を助けます。ミオグロビンは体温の調節にも役割を果たします。両方のタンパク質の中心金属は鉄であり、両方とも球状タンパク質です。両方のタンパク質のリガンドは酸素です。ヘモグロビンの種類は、Hb-A1、Hb-A2、Hb-A3、胎児ヘモグロビン、胎児ヘモグロビン、およびグリコシル化ヘモグロビンです。ミオグロビンはさらにタイプに分類されません。

内容：ヘモグロビンとミオグロビンの違い

比較表
ヘモグロビンとは何ですか？
ミオグロビンとは何ですか？
主な違い
結論

比較表

基礎	ヘモグロビン	ミオグロビン
定義	赤血球に含まれるタンパク質で、酸素運搬能力があります。	これは、筋肉細胞に見られるタンパク質です。酸素運搬能力もあります。
組成	ヘムとグロビンの鎖で構成されています。ヘムはさらに鉄とプロトポルフィリンで構成されています。	これは、ヘムと4つのピロールリングで構成され、メチンブリッジで接続されています。
ポリペプチド鎖	そのポリペプチド鎖の2つはアルファで、2つはベータです。	単一のポリペプチド鎖が含まれています。
構造タイプ	それは四量体構造をしています。	モノマー構造を持っています。
結合および保管能力	酸素を結合する能力がありますが、酸素を貯蔵することはできません。	酸素を結合し、貯蔵することもできます。
サブタイプ	ヘモグロビンの種類は、Hb-A1、Hb-A2、Hb-A3、胎児ヘモグロビン、胎児ヘモグロビン、およびグリコシル化ヘモグロビンです。	ミオグロビンはさらにサブタイプに分類されません。
中心金属と配位子	中心金属は原子であり、配位子は酸素です。	中心金属は原子鉄であり、配位子は酸素です。
他のガスに対する親和性	酸素よりもCOに対してより親和性があります。また、CO2、NO、および水素イオンと結合できます。	酸素とのみ結合する能力があります。
関数	血液が循環すると全身に酸素を運びます。	ヘモグロビンから筋肉細胞のミトコンドリアに酸素を運びます。この酸素は好気性呼吸に使用されます。
その他の機能	他の機能は、酸素の存在により血液に赤い色を与えます。また、RBCの代謝にも貢献します。それらはまた、生理活性のある異化産物の役割も果たします。ヘモグロビンは、血液のpHの維持にも役立ちます。	その重要な機能の1つは、筋肉機能のために酸素を貯蔵することです。また、嫌気性状態や飢starにも役立ちます。また、体の温度維持にも貢献します。

ヘモグロビンとは何ですか？

ヘモグロビンは、赤血球に含まれるタンパク質の一種であり、酸素運搬能力を持っています。それは四量体構造を持ち、形状は球状です。それは、ヘムとグロビン鎖で構成されています。ヘムはさらに鉄とプロトポルフィリンで構成されています。各アルファユニットはさらに144残基から成り、各ベータユニットはさらに146残基から成ります。ヘモグロビンの重要な役割は、血液の循環が行われるときに体全体に酸素を輸送することです。酸素よりもCOに対してより親和性があります。それが、夜中にガスヒーターがつけられているときに部屋で寝ている人々の「沈黙の死」の理由です。また、CO2、NO、および水素イオンと結合できます。ヘモグロビンは、酸素の存在により血液に特徴的な赤色を与えます。また、赤血球の代謝にも役割を果たします。血液のpHを維持するのに役立ちます。彼らはアクティブな異化代謝産物です。短い形式では、ヘモグロビンはHbとも表記されます。男性のヘモグロビンの正常範囲は1 dlあたり13〜16 mgで、女性の正常範囲は1 dlあたり12〜14 mgです。ヘモグロビンの欠乏は貧血と呼ばれます。その酸素結合曲線はシグモイド型です。

ミオグロビンとは何ですか？

ミオグロビンも筋肉細胞に見られるタンパク質であり、酸素運搬能力もあります。また、球状の形状をしていますが、単量体タンパク質です。ポリペプチド鎖のみが含まれています。これには、鉄と、メチンブリッジで結合された4つのピロールリングが含まれています。酸素とよりしっかりとしっかりと結合します。他のガスと結合する能力はありません。その酸素結合曲線は双曲線型です。短い形式では、Mbとも表記されます。その中心原子もヘモグロビンと同様に鉄であり、リガンドは酸素です。その余分な品質は、酸素と結合するだけでなく、酸素供給が不足している状態で体を助ける酸素を貯蔵することもできることです。それはヘモグロビンから酸素を拾い、それを好気性呼吸で使用される筋肉細胞のミトコンドリアに移動します。体温調節にも役立ちます。また、飢star状態のときに役立ちます。